Новости из мира науки, технологий и авто
Источник фото: https://www.thinglink.com Исследователи в области биохимии получили новые сведения о структурном строении важного фермента пищеварительной системы, который помогает получить полезные вещества из множества пищевых продуктов.
Используя комбинацию биофизических и математических методик, ученые из Принстонского университета разработали новый подход к изучению структуры фенилаланингидроксилазы. Это фермент, который контролирует содержание фенилаланина в крови, превращая его в тирозин – другую аминокислоту, которая является основой для многих нейрорегуляторов в организме.
В работе подробно описана структура фермента в активной форме, которую он принимает во время исполнения своей роли в организме. Эта структура годами не давала ученым покоя, так как была неизвестной в силу невозможности ее определения обычными способами.
«Этот фермент является гибким, а значит – подвижным», – заявляет Нозоми Андо, профессор химии в Принстоне, один из авторов работы. – «Это также значит, что он не любит кристаллизироваться».
Как раз это и создает трудности, ведь большинство структур ферментов ученые узнают, кристаллизовав их и проанализировав с помощью рентгеновской кристаллографии. Получить фермент в твердом виде недавно удалось, но лишь в неактивной форме.
Ученые из лаборатории Андо нашли выход, используя метод малоуглового рассеяния рентгеновских лучей (МУРРЛ), который позволяет ученым изучать ферменты в растворе. Так как фермент слипается в маленькие кусочки в растворе, ученые применили метод гель-проникающей хроматографии (ГПХ), которая позволяет разделить частицы по их размеру. Так, они пропустили рентгеновские лучи через все частички, получив набор данных, который проанализировали, применив математические методы для отделения необходимых данных о структуре фермента.
Эта работа является первым подробным описанием структуры данного фермента.
